Die Hereditäre Amyloidose View Full Text


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DATE

1999-04

AUTHORS

H. H.-J. Schmidt, M. J. Pröpsting, M. P. Manns

ABSTRACT

Zum ThemaAmyloidosen sind durch extrazelluläre, unlösliche Proteinablagerungen in Form von Fibrillen in Faltblattstruktur und mit kristallinen Eigenschaften charakterisiert. Ätiologisch werden hereditäre und die weitaus häufigeren sekundären Formen unterschieden, die z.B. durch das dialyseassoziierte β2-Mikroglobulin hervorgerufen werden.An dieser Stelle wird über die hereditären Formen der Amyloidose mit meist autosomal dominantem Vererbungsmodus referiert. Die Inzidenz der häufigsten Transthyretin-(TTR)-Mutationen variiert extrem nach geographischer Lage, sie wird für die USA mit 1:100.000 und für Nordschweden mit 1:170 geschätzt. Das Protein TTR hat Transportfunktion für Thyroxin (T4) und Retinol. Pathogenetisch verursachen TTR-Mutationen Veränderungen der Oberflächenstruktur des Moleküls, die zu Aggregationen von Molekülen und zu anschließender Ablagerung von Proteinfibrillen führen. Im Detail ist dieser Vorgang, der allerdings nicht für alle Mutationen zutreffen dürfte, noch nicht geklärt.Patienten mit hereditärer Amyloidose erkranken zwischen dem 30. und 70. Lebensjahr und versterben ca. 5–15 Jahre später. In der vorliegenden Arbeit wird über Ätiologie, Pathogenese, Diagnostik und die derzeitig einzige Therapieoption, die Lebertransplantation, referiert. More... »

PAGES

493-501

Identifiers

URI

http://scigraph.springernature.com/pub.10.1007/s001080050363

DOI

http://dx.doi.org/10.1007/s001080050363

DIMENSIONS

https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1034064258

PUBMED

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10407759


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21 Aggregationen von Molekülen
22 Amyloidose
23 Amyloidose mit meist autosomal dominantem Vererbungsmodus referiert
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25 DERs
26 Detail ist dieser Vorgang
27 Diagnostik und
28 Eigenschaften charakterisiert
29 Faltblattstruktur und mit kristallinen Eigenschaften charakterisiert
30 Fibrillen
31 Forman
32 Hereditäre Amyloidose
33 Inzidenz der
34 Jahre später
35 Lages
36 Lebertransplantation
37 MIT
38 Molekülen
39 Moleküls
40 Mutationen zutreffen dürfte
41 Nordschweden mit
42 Oberflächenstruktur des Moleküls
43 Pathogenese
44 Pathogenetisch verursachen TTR-Mutationen Veränderungen der Oberflächenstruktur des Moleküls
45 Proteinablagerungen
46 Proteinfibrillen führen
47 Stelle wird über
48 TTR-Mutationen Veränderungen der Oberflächenstruktur des Moleküls
49 ThemaAmyloidosen
50 Therapieoption
51 USA mit
52 Vererbungsmodus referiert
53 Veränderungen der Oberflächenstruktur des Moleküls
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59 autosomal dominantem Vererbungsmodus referiert
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61 charakterisiert
62 das dialyseassoziierte
63 der Oberflächenstruktur des Moleküls
64 der vorliegenden Arbeit wird über Ätiologie
65 derzeitig einzige Therapieoption
66 des Moleküls
67 dialyseassoziierte
68 die weitaus häufigeren sekundären Formen
69 dieser Stelle wird über
70 dieser Vorgang
71 dominantem Vererbungsmodus referiert
72 durch das dialyseassoziierte
73 durch extrazelluläre
74 dürfte
75 einzige Therapieoption
76 extrazelluläre
77 extrems
78 form
79 führen
80 für
81 für Nordschweden mit
82 für alle Mutationen zutreffen dürfte
83 geklärt
84 geographischer Lage
85 geschätzt
86 hereditäre und die weitaus häufigeren sekundären Formen
87 hereditären Formen
88 hervorgerufen werden
89 häufigeren sekundären Formen
90 ist dieser Vorgang
91 kristallinen Eigenschaften charakterisiert
92 meist autosomal dominantem Vererbungsmodus referiert
93 mit kristallinen Eigenschaften charakterisiert
94 mit meist autosomal dominantem Vererbungsmodus referiert
95 nicht für alle Mutationen zutreffen dürfte
96 nicht geklärt
97 noch nicht geklärt
98 referiert
99 sekundären Formen
100 sie wird für
101 später
102 und
103 und die weitaus häufigeren sekundären Formen
104 und für Nordschweden mit
105 und mit kristallinen Eigenschaften charakterisiert
106 und versterben ca. 5
107 unlösliche Proteinablagerungen
108 variiert extrem
109 versterben ca. 5
110 verursachen TTR-Mutationen Veränderungen der Oberflächenstruktur des Moleküls
111 von Molekülen
112 von Proteinfibrillen führen
113 vorliegenden Arbeit wird über Ätiologie
114 weitaus häufigeren sekundären Formen
115 werden
116 werden hereditäre und die weitaus häufigeren sekundären Formen
117 wird für
118 wird über
119 wird über Ätiologie
120 zu Aggregationen von Molekülen
121 zu anschließender Ablagerung von Proteinfibrillen führen
122 zutreffen dürfte
123 Ätiologie
124 Ätiologisch werden hereditäre und die weitaus häufigeren sekundären Formen
125 Über
126 über Ätiologie
127 β2-Mikroglobulin hervorgerufen werden
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