Äpfelsäurestoffwechsel bei Saccharomyces View Full Text


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DATE

1973-09

AUTHORS

E. Fuck, G. Stärk, F. Radler

ABSTRACT

Aus Saccharomyces cerevisiae St. 79 konnte durch Protamin-und Ammoniumsulfatfällung sowie durch Chromatographie an DEAE-Cellulose ein Malatenzym [l-Malat: NAD(P) Oxidoreduktase, decarboxylierend, E.C. 1.1.1.38 oder 40] angereichert und von Malat-Dehydrogenase (l-Malat: NAD Oxidoreduktase, E.C. 1.1.1.37) weitgehend abgetrennt werden.Neben Mn++-Ionen benötigt das Malatenzym der Hefe NAD oder NADP, bei einem optimalen pH-Wert von 7,5. Es ist spezifisch für l-Malat, d-Malat wird nicht umgesetzt. Die Enzympräparate decarboxylierten Oxalessigsäure bei Abwesenheit von NAD.Die Km Werte von Malatenzym sind für l-Malat 5 · 10-2 M, für NAD 5 · 10-4 M und für Mangan 1,4 · 10-4 M.Ein Zusatz von Phosphoenolpyruvat ergab eine Aktivierung des Malatenzyms im Bereich niedriger Substratsättigung. Aus Saccharomyces cerevisiae St. 79 konnte durch Protamin-und Ammoniumsulfatfällung sowie durch Chromatographie an DEAE-Cellulose ein Malatenzym [l-Malat: NAD(P) Oxidoreduktase, decarboxylierend, E.C. 1.1.1.38 oder 40] angereichert und von Malat-Dehydrogenase (l-Malat: NAD Oxidoreduktase, E.C. 1.1.1.37) weitgehend abgetrennt werden. Neben Mn++-Ionen benötigt das Malatenzym der Hefe NAD oder NADP, bei einem optimalen pH-Wert von 7,5. Es ist spezifisch für l-Malat, d-Malat wird nicht umgesetzt. Die Enzympräparate decarboxylierten Oxalessigsäure bei Abwesenheit von NAD. Die Km Werte von Malatenzym sind für l-Malat 5 · 10-2 M, für NAD 5 · 10-4 M und für Mangan 1,4 · 10-4 M. Ein Zusatz von Phosphoenolpyruvat ergab eine Aktivierung des Malatenzyms im Bereich niedriger Substratsättigung. More... »

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223-231

Identifiers

URI

http://scigraph.springernature.com/pub.10.1007/bf00422202

DOI

http://dx.doi.org/10.1007/bf00422202

DIMENSIONS

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PUBMED

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4144229


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191 TRIPLES      21 PREDICATES      62 URIs      36 LITERALS      24 BLANK NODES

Subject Predicate Object
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39 schema:description Aus Saccharomyces cerevisiae St. 79 konnte durch Protamin-und Ammoniumsulfatfällung sowie durch Chromatographie an DEAE-Cellulose ein Malatenzym [l-Malat: NAD(P) Oxidoreduktase, decarboxylierend, E.C. 1.1.1.38 oder 40] angereichert und von Malat-Dehydrogenase (l-Malat: NAD Oxidoreduktase, E.C. 1.1.1.37) weitgehend abgetrennt werden.Neben Mn++-Ionen benötigt das Malatenzym der Hefe NAD oder NADP, bei einem optimalen pH-Wert von 7,5. Es ist spezifisch für l-Malat, d-Malat wird nicht umgesetzt. Die Enzympräparate decarboxylierten Oxalessigsäure bei Abwesenheit von NAD.Die Km Werte von Malatenzym sind für l-Malat 5 · 10-2 M, für NAD 5 · 10-4 M und für Mangan 1,4 · 10-4 M.Ein Zusatz von Phosphoenolpyruvat ergab eine Aktivierung des Malatenzyms im Bereich niedriger Substratsättigung. Aus Saccharomyces cerevisiae St. 79 konnte durch Protamin-und Ammoniumsulfatfällung sowie durch Chromatographie an DEAE-Cellulose ein Malatenzym [l-Malat: NAD(P) Oxidoreduktase, decarboxylierend, E.C. 1.1.1.38 oder 40] angereichert und von Malat-Dehydrogenase (l-Malat: NAD Oxidoreduktase, E.C. 1.1.1.37) weitgehend abgetrennt werden. Neben Mn++-Ionen benötigt das Malatenzym der Hefe NAD oder NADP, bei einem optimalen pH-Wert von 7,5. Es ist spezifisch für l-Malat, d-Malat wird nicht umgesetzt. Die Enzympräparate decarboxylierten Oxalessigsäure bei Abwesenheit von NAD. Die Km Werte von Malatenzym sind für l-Malat 5 · 10-2 M, für NAD 5 · 10-4 M und für Mangan 1,4 · 10-4 M. Ein Zusatz von Phosphoenolpyruvat ergab eine Aktivierung des Malatenzyms im Bereich niedriger Substratsättigung.
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