Das „Malatenzym” von Lactobacillus plantarum und Leuconostoc mesenteroides View Full Text


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DATE

1973-09

AUTHORS

M. Schütz, F. Radler

ABSTRACT

Das “Malatenzym” von induzierten Zellen von Lactobacillus plantarum B 38 wurde bis zu einer spezifischen Aktivität von 170 u/mg Protein und von Leuconostoc mesenteroides 99 bis zu 17,5 u/mg angereichert.Durch Gelfiltration, Chromatographie an Hydroxylapatit sowie Disk-Elektrophorese wurden aus L. plantarum Präparate gewonnen, die frei von Lactat-Dehydrogenase waren.Für das “Malatenzym” aus L. plantarum wurde ein Molekulargewicht von 150 000 und für das Enzym aus Lc. mesenteroides von 130 000–140 000 ermittelt. Das Malatenzym (E.C. 1.1.1.38) aus Schizosaccharomyces pombe hat ein Molekulargewicht von 120 000–130 000.Gereinigte Präparate von Malatenzym aus L. plantarum, die keine L-Lactat-Dehydrogenase enthielten, setzten L-Äpfelsäure bei Gegenwart von NAD und Mangan quantitativ zu L-Lactat und CO2 um. Oxalessigsäure wird auch bei Abwesenheit von NAD decarboxyliert. Brenztraubensäure wird bei Gegenwart von NADH2 nicht hydriert, aus Oxalessigsäure entsteht mit NADH2 nur Brenztraubensäure, keine Milchsäure.Die Umsetzung von L-Malat zu L-Lactat erfolgt auch bei Gegenwart eines großen Überschusses von Semicarbazid; Pyruvat kann nicht als Zwischenprodukt abgefangen werden.Harnstoff und Guanidin bewirken eine reversible Inaktivierung von Malatenzym aus L. plantarum.Es wird vermutet, daß es sich bei dem “Malatenzym” von L. plantarum und Lc. mesenteroides, dessen Hauptreaktion die NAD-abhängige Decarboxylierung von L-Äpfelsäure zu L-Milchsäure ist, entweder um einen nicht trennbaren, funktionell einheitlichen Komplex aus 2 Enzymkomponenten oder um ein einziges Proteinmolekül handelt. Das “Malatenzym” von induzierten Zellen von Lactobacillus plantarum B 38 wurde bis zu einer spezifischen Aktivität von 170 u/mg Protein und von Leuconostoc mesenteroides 99 bis zu 17,5 u/mg angereichert. Durch Gelfiltration, Chromatographie an Hydroxylapatit sowie Disk-Elektrophorese wurden aus L. plantarum Präparate gewonnen, die frei von Lactat-Dehydrogenase waren. Für das “Malatenzym” aus L. plantarum wurde ein Molekulargewicht von 150 000 und für das Enzym aus Lc. mesenteroides von 130 000–140 000 ermittelt. Das Malatenzym (E.C. 1.1.1.38) aus Schizosaccharomyces pombe hat ein Molekulargewicht von 120 000–130 000. Gereinigte Präparate von Malatenzym aus L. plantarum, die keine L-Lactat-Dehydrogenase enthielten, setzten L-Äpfelsäure bei Gegenwart von NAD und Mangan quantitativ zu L-Lactat und CO2 um. Oxalessigsäure wird auch bei Abwesenheit von NAD decarboxyliert. Brenztraubensäure wird bei Gegenwart von NADH2 nicht hydriert, aus Oxalessigsäure entsteht mit NADH2 nur Brenztraubensäure, keine Milchsäure. Die Umsetzung von L-Malat zu L-Lactat erfolgt auch bei Gegenwart eines großen Überschusses von Semicarbazid; Pyruvat kann nicht als Zwischenprodukt abgefangen werden. Harnstoff und Guanidin bewirken eine reversible Inaktivierung von Malatenzym aus L. plantarum. Es wird vermutet, daß es sich bei dem “Malatenzym” von L. plantarum und Lc. mesenteroides, dessen Hauptreaktion die NAD-abhängige Decarboxylierung von L-Äpfelsäure zu L-Milchsäure ist, entweder um einen nicht trennbaren, funktionell einheitlichen Komplex aus 2 Enzymkomponenten oder um ein einziges Proteinmolekül handelt. More... »

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183-202

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URI

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DOI

http://dx.doi.org/10.1007/bf00408907

DIMENSIONS

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PUBMED

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4732222


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248 TRIPLES      21 PREDICATES      83 URIs      41 LITERALS      29 BLANK NODES

Subject Predicate Object
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