Ontology type: schema:ScholarlyArticle
1978-01
AUTHORSG. Voelcker, H. P. Giera, L. Jäger, H. J. Hohorst
ABSTRACTCyclophosphamid und Metabolite des Cyclophosphamid wurden der Gleichgewichtsdialyse mit Rinderserumalbumin und menschlichem Blutserum unterworfen. Durch Auswertung nach Scatchard wurden Bindungsfestigkeit und Bindungsstöchiometrie ermittelt. Cyclophosphamid selbst, sowie seine Entgiftungsprodukte Carboxyphosphamid und 4-Ketocyclophosphamid wurden nur schwach und ohne spezifische Bindungsstellen durch Absorption an Protein gebunden. N-Lost-Phosphorsäurediamid bindet sich im Verhältnis 1,5∶1 an Rinderserumalbumin. Die Bindung ist reversibel und stark pH-abhängig. Die Assoziationskonstante beträgt 3,2×104 l/Mol bei 4° C und pH 7. Eine Alkylierung des Proteins wurde unter den angewandten Versuchsbedingungen ausgeschlossen, vielmehr tritt als Folge der Protein-Bindung eine Verminderung der alkylierenden Aktivität von N-Lost-Phosphorsäurediamid ein. 4-Hydroxycyclophosphamid, der primäre Metabolit des Cyclophosphamid wird neben einer unspezifischen schwachen Absorption reversibel an freie SH-Gruppen des Albumins gebunden. Die Assoziationskonstante beträgt 2×104 l/Mol bei 4° C, pH 7. Auch hier ist eine Alkylierung des Proteins ausgeschlossen, vielmehr handelt es sich um eine Thioglycosid-artige Substitution des aktivierten Oxazaphosphorinrings durch die freien Thiol-Gruppen des Proteins. Die Gleichgewichtsnatur der Reaktion wurde durch Austauschversuche nachgewiesen. Die Protein-Bindung bewirkt eine Inaktivierung des 4-Hydroxycyclophosphamid mit verlangsamter Giftung (Alkylans-Freisetzung). Im menschlichen Blutserum ist die Bindung von Cyclophosphamid und Metaboliten an Proteine qualitativ vergleichbar mit der Bindung an Rinderserumalbumin; eine spezifische und stöchiometrische Bindung erfolgt nur mit 4-Hydroxycyclophosphamid und N-Lost-Phosphorsäurediamid. Durch Absorption an Aktivkohle kann freies 4-Hydroxycyclophosphamid von Protein-gebundenem abgetrennt werden. Nach Injektion von Cyclophosphamid lassen sich im Blutserum der Ratte noch nach 48 Std Protein-gebundene Cyclophosphamid-Metabolite nachweisen. More... »
PAGES127-142
http://scigraph.springernature.com/pub.10.1007/bf00284020
DOIhttp://dx.doi.org/10.1007/bf00284020
DIMENSIONShttps://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1019782048
PUBMEDhttps://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27021
JSON-LD is the canonical representation for SciGraph data.
TIP: You can open this SciGraph record using an external JSON-LD service: JSON-LD Playground Google SDTT
[
{
"@context": "https://springernature.github.io/scigraph/jsonld/sgcontext.json",
"about": [
{
"id": "http://purl.org/au-research/vocabulary/anzsrc-for/2008/0601",
"inDefinedTermSet": "http://purl.org/au-research/vocabulary/anzsrc-for/2008/",
"name": "Biochemistry and Cell Biology",
"type": "DefinedTerm"
},
{
"id": "http://purl.org/au-research/vocabulary/anzsrc-for/2008/06",
"inDefinedTermSet": "http://purl.org/au-research/vocabulary/anzsrc-for/2008/",
"name": "Biological Sciences",
"type": "DefinedTerm"
},
{
"inDefinedTermSet": "https://www.nlm.nih.gov/mesh/",
"name": "Cyclophosphamide",
"type": "DefinedTerm"
},
{
"inDefinedTermSet": "https://www.nlm.nih.gov/mesh/",
"name": "Humans",
"type": "DefinedTerm"
},
{
"inDefinedTermSet": "https://www.nlm.nih.gov/mesh/",
"name": "Hydrogen-Ion Concentration",
"type": "DefinedTerm"
},
{
"inDefinedTermSet": "https://www.nlm.nih.gov/mesh/",
"name": "Mustard Compounds",
"type": "DefinedTerm"
},
{
"inDefinedTermSet": "https://www.nlm.nih.gov/mesh/",
"name": "Protein Binding",
"type": "DefinedTerm"
},
{
"inDefinedTermSet": "https://www.nlm.nih.gov/mesh/",
"name": "Serum Albumin",
"type": "DefinedTerm"
},
{
"inDefinedTermSet": "https://www.nlm.nih.gov/mesh/",
"name": "Serum Albumin, Bovine",
"type": "DefinedTerm"
}
],
"author": [
{
"affiliation": {
"alternateName": "Goethe University Frankfurt",
"id": "https://www.grid.ac/institutes/grid.7839.5",
"name": [
"Gustav-Embden-Zentrum der Biologischen Chemie der Johann-Wolfgang-Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt am Main, Theodor-Stern-Kai 7, D-6000, Frankfurt am Main, Bundesrepublik Deutschland"
],
"type": "Organization"
},
"familyName": "Voelcker",
"givenName": "G.",
"id": "sg:person.072236252.36",
"sameAs": [
"https://app.dimensions.ai/discover/publication?and_facet_researcher=ur.072236252.36"
],
"type": "Person"
},
{
"affiliation": {
"alternateName": "Goethe University Frankfurt",
"id": "https://www.grid.ac/institutes/grid.7839.5",
"name": [
"Gustav-Embden-Zentrum der Biologischen Chemie der Johann-Wolfgang-Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt am Main, Theodor-Stern-Kai 7, D-6000, Frankfurt am Main, Bundesrepublik Deutschland"
],
"type": "Organization"
},
"familyName": "Giera",
"givenName": "H. P.",
"type": "Person"
},
{
"affiliation": {
"alternateName": "Goethe University Frankfurt",
"id": "https://www.grid.ac/institutes/grid.7839.5",
"name": [
"Gustav-Embden-Zentrum der Biologischen Chemie der Johann-Wolfgang-Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt am Main, Theodor-Stern-Kai 7, D-6000, Frankfurt am Main, Bundesrepublik Deutschland"
],
"type": "Organization"
},
"familyName": "J\u00e4ger",
"givenName": "L.",
"type": "Person"
},
{
"affiliation": {
"alternateName": "Goethe University Frankfurt",
"id": "https://www.grid.ac/institutes/grid.7839.5",
"name": [
"Gustav-Embden-Zentrum der Biologischen Chemie der Johann-Wolfgang-Goethe-Universit\u00e4t Frankfurt am Main, Theodor-Stern-Kai 7, D-6000, Frankfurt am Main, Bundesrepublik Deutschland"
],
"type": "Organization"
},
"familyName": "Hohorst",
"givenName": "H. J.",
"id": "sg:person.053543626.71",
"sameAs": [
"https://app.dimensions.ai/discover/publication?and_facet_researcher=ur.053543626.71"
],
"type": "Person"
}
],
"citation": [
{
"id": "https://doi.org/10.1002/bms.1200020109",
"sameAs": [
"https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1010940057"
],
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://doi.org/10.1002/bms.1200020109",
"sameAs": [
"https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1010940057"
],
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "sg:pub.10.1007/bf00284124",
"sameAs": [
"https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1013128331",
"https://doi.org/10.1007/bf00284124"
],
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "sg:pub.10.1007/bf00284124",
"sameAs": [
"https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1013128331",
"https://doi.org/10.1007/bf00284124"
],
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://doi.org/10.1016/0003-9861(67)90426-2",
"sameAs": [
"https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1013403693"
],
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://doi.org/10.1111/j.1749-6632.1949.tb27297.x",
"sameAs": [
"https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1033745017"
],
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://doi.org/10.1016/0003-2697(67)90297-7",
"sameAs": [
"https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1039259150"
],
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://doi.org/10.1021/ac60175a029",
"sameAs": [
"https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1055041394"
],
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://doi.org/10.1021/bi00907a010",
"sameAs": [
"https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1055193244"
],
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://doi.org/10.1021/ja00784a092",
"sameAs": [
"https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1055747651"
],
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://doi.org/10.1021/jm00238a011",
"sameAs": [
"https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1055939687"
],
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://doi.org/10.1021/jm00257a024",
"sameAs": [
"https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1055940276"
],
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1075292457",
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1075292477",
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1075292483",
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1075292484",
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1075292485",
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1075794395",
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1076116174",
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1076340409",
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1080377434",
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1080530459",
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1080567469",
"type": "CreativeWork"
},
{
"id": "https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1082925656",
"type": "CreativeWork"
}
],
"datePublished": "1978-01",
"datePublishedReg": "1978-01-01",
"description": "Cyclophosphamid und Metabolite des Cyclophosphamid wurden der Gleichgewichtsdialyse mit Rinderserumalbumin und menschlichem Blutserum unterworfen. Durch Auswertung nach Scatchard wurden Bindungsfestigkeit und Bindungsst\u00f6chiometrie ermittelt. Cyclophosphamid selbst, sowie seine Entgiftungsprodukte Carboxyphosphamid und 4-Ketocyclophosphamid wurden nur schwach und ohne spezifische Bindungsstellen durch Absorption an Protein gebunden. N-Lost-Phosphors\u00e4urediamid bindet sich im Verh\u00e4ltnis 1,5\u22361 an Rinderserumalbumin. Die Bindung ist reversibel und stark pH-abh\u00e4ngig. Die Assoziationskonstante betr\u00e4gt 3,2\u00d7104 l/Mol bei 4\u00b0 C und pH 7. Eine Alkylierung des Proteins wurde unter den angewandten Versuchsbedingungen ausgeschlossen, vielmehr tritt als Folge der Protein-Bindung eine Verminderung der alkylierenden Aktivit\u00e4t von N-Lost-Phosphors\u00e4urediamid ein. 4-Hydroxycyclophosphamid, der prim\u00e4re Metabolit des Cyclophosphamid wird neben einer unspezifischen schwachen Absorption reversibel an freie SH-Gruppen des Albumins gebunden. Die Assoziationskonstante betr\u00e4gt 2\u00d7104 l/Mol bei 4\u00b0 C, pH 7. Auch hier ist eine Alkylierung des Proteins ausgeschlossen, vielmehr handelt es sich um eine Thioglycosid-artige Substitution des aktivierten Oxazaphosphorinrings durch die freien Thiol-Gruppen des Proteins. Die Gleichgewichtsnatur der Reaktion wurde durch Austauschversuche nachgewiesen. Die Protein-Bindung bewirkt eine Inaktivierung des 4-Hydroxycyclophosphamid mit verlangsamter Giftung (Alkylans-Freisetzung). Im menschlichen Blutserum ist die Bindung von Cyclophosphamid und Metaboliten an Proteine qualitativ vergleichbar mit der Bindung an Rinderserumalbumin; eine spezifische und st\u00f6chiometrische Bindung erfolgt nur mit 4-Hydroxycyclophosphamid und N-Lost-Phosphors\u00e4urediamid. Durch Absorption an Aktivkohle kann freies 4-Hydroxycyclophosphamid von Protein-gebundenem abgetrennt werden. Nach Injektion von Cyclophosphamid lassen sich im Blutserum der Ratte noch nach 48 Std Protein-gebundene Cyclophosphamid-Metabolite nachweisen.",
"genre": "research_article",
"id": "sg:pub.10.1007/bf00284020",
"inLanguage": [
"en"
],
"isAccessibleForFree": false,
"isPartOf": [
{
"id": "sg:journal.1319950",
"issn": [
"0084-5353"
],
"name": "Zeitschrift f\u00fcr Krebsforschung und Klinische Onkologie",
"type": "Periodical"
},
{
"issueNumber": "2",
"type": "PublicationIssue"
},
{
"type": "PublicationVolume",
"volumeNumber": "91"
}
],
"name": "Zur Bindung von Cyclophosphamid und Cyclophosphamid-Metaboliten an Serum-Albumin",
"pagination": "127-142",
"productId": [
{
"name": "doi",
"type": "PropertyValue",
"value": [
"10.1007/bf00284020"
]
},
{
"name": "readcube_id",
"type": "PropertyValue",
"value": [
"5e40aa84938bc8638b0326f54c5a9a0295e7a8f956939bfa83710ac0289d0a85"
]
},
{
"name": "dimensions_id",
"type": "PropertyValue",
"value": [
"pub.1019782048"
]
},
{
"name": "nlm_unique_id",
"type": "PropertyValue",
"value": [
"1276653"
]
},
{
"name": "pubmed_id",
"type": "PropertyValue",
"value": [
"27021"
]
}
],
"sameAs": [
"https://doi.org/10.1007/bf00284020",
"https://app.dimensions.ai/details/publication/pub.1019782048"
],
"sdDataset": "articles",
"sdDatePublished": "2019-04-15T08:49",
"sdLicense": "https://scigraph.springernature.com/explorer/license/",
"sdPublisher": {
"name": "Springer Nature - SN SciGraph project",
"type": "Organization"
},
"sdSource": "s3://com-uberresearch-data-dimensions-target-20181106-alternative/cleanup/v134/2549eaecd7973599484d7c17b260dba0a4ecb94b/merge/v9/a6c9fde33151104705d4d7ff012ea9563521a3ce/jats-lookup/v90/0000000374_0000000374/records_119724_00000000.jsonl",
"type": "ScholarlyArticle",
"url": "http://link.springer.com/10.1007/BF00284020"
}
]Download the RDF metadata as: json-ld nt turtle xml License info
JSON-LD is a popular format for linked data which is fully compatible with JSON.
curl -H 'Accept: application/ld+json' 'https://scigraph.springernature.com/pub.10.1007/bf00284020'
N-Triples is a line-based linked data format ideal for batch operations.
curl -H 'Accept: application/n-triples' 'https://scigraph.springernature.com/pub.10.1007/bf00284020'
Turtle is a human-readable linked data format.
curl -H 'Accept: text/turtle' 'https://scigraph.springernature.com/pub.10.1007/bf00284020'
RDF/XML is a standard XML format for linked data.
curl -H 'Accept: application/rdf+xml' 'https://scigraph.springernature.com/pub.10.1007/bf00284020'
This table displays all metadata directly associated to this object as RDF triples.
170 TRIPLES
21 PREDICATES
58 URIs
28 LITERALS
16 BLANK NODES